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Frédérique FAVIERMaître de Conférences |
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33 (0)3.83.68.48.79 
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Enseignement
:
Licence : Physique pour les Sciences de la Vie,
Thermodynamique,
Mécanique, Optique, Spectroscopie, Bureautique.
Mastère : BioCristallographie, Spectroscopie.
Domaine
de recherche :
I. Etudes structurales de protéines impliquées dans les mécanismes de défense des organismes contre le stress oxydant:
Etude
structurale des Peptide Méthionine
Sulfoxyde
Réductases (Msr), enzymes impliquées dans la
régénération des protéines portant des
résidus méthionine oxydés in vivo en
méthionine sulfoxyde :
> MsrA, responsables de la réduction des Met-(S)-SO :
- structure de la MsrA d'Escherichia coli (3 résidus cystéines impliqués dans le mécanisme catalytique), dans laquelle la cystéine catalytique est liée à un aduit mimant le substrat (1FF3);
- structure de la MsrA de Populus trichocarpa (3 résidus cystéines impliqués dans le mécanisme catalytique), dans laquelle la cystéine catalytique est liée à un aduit mimant le substrat (2J89);
- structures de la MsrA de Neisseria meningitidis (domaine central de la protéine PilB, 2 résidus cystéines impliqués dans le mécanisme catalytique), sous ses formes réduite (3BQE), en complexe avec le substrat MetSO (3BQF), acide sulfénique (3BQG), et oxydée (pont disulfure intramoléculaire, 3BQH).
> MsrB, responsables de la réduction des Met-(R)-SO :
- structures de la MsrB de Neisseria meningitidis (domaine C-terminal de la protéine PilB), sous ses formes réduite (3HCG) et en complexe avec le substrat MetSO (3HCH);
- structures de la MsrB de Xanthomonas campestris, en complexe avec le substrat MetSO (3HCI), et sous forme oxydée (pont disulfure intramoléculaire formé suite à un large changement conformationnel, 3HCJ).
> Structure du domaine N-terminal de la protéine PilB, permettant la régénération des domaines successifs MsrA et MsrB oxydés. Ce domaine présente un repliement de type thioredoxine, comparable à celui observé chez les DsbE (2FY6).
Etude structurale de Glutathion-S-transférases (GST), enzymes catalysant la conjugaison du glutathion réduit à des substrats variés, à des fins de détoxication des organismes.
II. Etude de protéines de plantes présentant des propriétés antigel
Les protéines antigel (AntiFreeze Protein, AFP) permettent à des organismes tels que certains poissons, insectes ou encore certaines plantes, de résister au froid en protégeant leurs tissus des dommages que pourrait causer la formation de glace.
Nous nous intéressons aux composés antigel présents chez certaines plantes du massif des Vosges.
Publications
récentes :
“Methionine sulfoxide reductase B displays a high level of flexibility”, Ranaivoson F.M., Neiers F., Kauffmann B., Boschi-Muller S., Branlant G., Favier F., J. Mol. Biol., (2009), 394, pp. 83-93.
“Redox based anti-oxidant systems in plants: Biochemical and structural analyses”, Rouhier N., Koh C. S., Gelhaye E., Corbier C., Favier F., Didierjean C., Jacquot J.-P., Biochim. Biophys. Acta (2008), 1780, pp. 1249–1260.
“A structural analysis of the catalytic mechanism of methionine sulfoxide reductase A from Neisseria meningitidis”, Ranaivoson F. M., Antoine M., Kauffmann B., Boschi-Muller S., Aubry A., Branlant G., Favier F., J. Mol. Biol. (2008), 377, pp. 268–280.
“Functional and structural aspects of poplar cytosolic and plastidial type a methionine sulfoxide reductases”, Rouhier N., Kauffmann B., Tête-Favier F., Palladino P., Gans P., Branlant G., Jacquot J.P., Boschi-Muller S., J. Biol. Chem. (2007), 282, pp. 3367-3378.
“The X-ray Structure of the N-terminal Domain of PILB from Neisseria meningitidis Reveals a Thioredoxin-fold.”, Ranaivoson F.M., Kauffmann B., Neiers F., Wu J., Boschi-Muller S., Panjikar S., Aubry A., Branlant G., Favier F., J Mol Biol. (2006), 358/2, pp. 443-454.
“The three-dimensional structures of peptide methionine sulfoxide reductases: current knowledge and open questions.”, Kauffmann B., Aubry A., Favier F., Biochim Biophys Acta. (2005), 1703, pp. 249-260.
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